一、生物化学中的调节酶?
生物化学中酶活性调节的主要方式有:
1、调节酶的浓度:主要有2种方式:诱导或抑制酶;
2、通过激素调节酶活性、激素通过与细胞膜或细胞以此来调节酶活性;
3、反馈抑制调节酶活性:许多小分子物质的合成是;成的第一步的酶,往往被他们终端产物抑制。
酶受大分子抑制剂或小分子物质抑制,从而影响活性。例如:大分子物质胰蛋白酶抑制剂,可以抑制胰蛋白酶的活性。小分子的抑制剂如一些反应产物:像1,3-二磷酸甘油酸变位酶的活性受到它的产物2,3-二磷酸甘油酸的抑制,从而可对这一反应进行调节。
此外某些无机离子可对一些酶产生抑制,对另外一些酶产生激活,从而对酶活性起调节作用。酶活性也可受到大分子物质的调节,例如抗血友病因子可增强丝氨酸蛋白酶的活性,因此它可明显地促进血液凝固过程。
扩展资料:
每分子酶或每个酶活性中心在单位时间内能催化的底物分子数(TN)。相当于酶反应的速度常数kp。也称为催化常数(Kcat)。1/kp称为催化周期。碳酸酐酶是已知转换数最高的酶之一,高达36×106每分,催化周期为1.7微秒。
一般采用测定酶促反应初速度的方法来测定活力,因为此时干扰因素较少,速度保持恒定。反应速度的单位是浓度/单位时间,可用底物减少或产物增加的量来表示。因为产物浓度从无到有,变化较大,而底物往往过量,其变化不易测准,所以多用产物来测定。
参考资料来源:
二、菠萝酶豆乳真假识别
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三、酶的变构效应,和,酶的协同效应,的名词解释(生物化学中)?
1、性质不同 协同效应为一种化学现象,又称增效作用,指两种或两种以上的组分相加或调配在一起,所产生的作用大于各种组分单独应用时作用的总和。 别构效应又称为变构效应,是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质的构象,导致蛋白质生物活性改变的现象。
2、应用不同 协同效应常用于指导化工产品各组分组合,以求得最终产品性能增强。 别构效应在生命活动调节中起很重要作用。如阻遏蛋白受小分子物质的影响发生构象变化,改变了它与DNA结合的牢固程度,从而对遗传信息的表达进行调控。另如激素受体,神经递质受体等都是通过生物分子的影响发生构象变化而传递信息的。可以说别构效应是生物分子“通讯”地基。
3、产生原因不同 普遍认为催化协同效应的产生是源自混杂多于一种活性金属;或是给质子位置的产生;或者是纳米颗粒上表面形貌的改变造成的电子结构的改变。 别构效应可分为同促效应和异促效应两类。相同配体(相同的结合部位)引起的反应称为同促效应,例如寡聚体酶或蛋白质(如血红蛋白)各亚基之间的协同作用即是同促效应。同促效应是同一种物质作用于不同亚基的相同部位而发生影响,因此是别构效应。 不同配体(不同的结合部位)引起的反应称为异促效应,例如别构酶的别构结合部位和底物结合部位之间的反应即是异促效应。 联系:协同效应和别构效应都引起组分的改变。 来源:-别构效应 来源:-协同效应
四、酶的变构效应和酶的协同效应的名词解释(生物化学中)?
别构效应又称为变构效应是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质的构象,导致蛋白质生物活性改变的现象。 别构效应(allosteric effect)是某种不直接涉及蛋白质活性的物质,结合于蛋白质活性部位以外的其他部位(别构部位),引起蛋白质分子的构象变化,而导致蛋白质活性改变的现象。协同效应是指酶或功能蛋白,多个亚基之间表现出来的相互影响。也就是说,酶必须是多亚基,才有所谓的“协同效应”,单亚基的酶,是没有协同效应的。
五、限制酶识别的序列特点?
限制酶识别序列的特点
EcoRⅠ切割位点:
5'-G AATTC-3'
3'-CTTAA G-5' 序列,切割位点在G与A之间,形成黏性末端。
六、限制酶识别序列怎么找?
搜索DNA序列数据库:许多公共数据库(如GenBank)都包含大量DNA序列,可以使用这些数据库搜索工具,在搜索框输入目标序列(例如“GGATCC”),搜索工具会返回所有包含此序列的DNA片段,以及此序列的限制酶切割位点。
使用在线工具:许多在线工具可帮助您查找限制酶识别序列。例如NEBcutter,REBASE和CutSmart等,这些工具可以根据您输入的DNA序列,为您提供与该序列相应的限制酶识别序列和切割位点信息。
使用文献:限制酶识别序列和切割位点已经被广泛研究,因此,许多文献中都会提供这些信息。例如,REBASE数据库提供了大量限制酶的信息,包括它们的识别序列和切割位点。
七、限制酶识别序列怎么书写?
限制性内切酶的识别系列以DNA的碱基表示,一般是回文结构,自左向右为从5'到3'次序,非特定碱基可以以N表示。
八、怎么判断限制酶识别序列?
判断限制酶的识别序列主要依赖于对其结构的理解和对其特性的分析。以下是一些关键的判断步骤:
理解双轴对称性结构:大部分限制酶的识别序列具有双轴对称性结构,也称为回文序列。这种结构的特点是将纵轴一侧的序列以横轴为中心旋转180°,纵轴两侧的序列相互对称。这种双重对称结构是识别序列的一个重要特征。
分析序列长度:限制酶识别序列的长度通常为4至8个核苷酸。其中,4核苷酸序列在DNA链中出现频率高,因此对应的限制性酶在DNA链上切点多,产生的片段数目多但长度短,显示出较低的特异性。而6核苷酸和8核苷酸序列在DNA中出现频率较低,因此对应的酶的特异性较强。
识别非典型序列:虽然大部分限制酶识别典型的双轴对称性序列,但也有一部分酶具有非典型的识别序列。这些酶的识别序列可能不完全符合双轴对称性的规律,但仍然具有特定的切割能力。
请注意,以上只是判断限制酶识别序列的一般步骤,具体的识别过程可能需要根据具体的限制酶和实验条件进行调整。同时,对于复杂的DNA序列,可能需要使用专业的生物信息学工具进行序列分析和比对,以确定限制酶的准确识别位点。
此外,还要考虑到同一段DNA序列可能被不止一种限制酶识别,切割位点也可能不同。因此,在判断限制酶识别序列时,需要综合考虑多种因素,以确保结果的准确性。
九、为什么限制酶的识别序列越短酶切点出现的概率越大?
1.限制性核酸内切酶是具有特异性的蛋白质,只要有该内切酶特定识别的DNA序列出现它就会起作用,跟几率无关 内切酶本身的蛋白质决定识别的序列,也就是识别的长短也是有蛋白质决定的,其他的因素只能影响内切酶的活性
2.识别的序列越长,在DNA中出现的几率越低。如识别四碱基的酶的酶切位点出现的概率为4^4=256bp,而六碱基的出现的概率为4^6.不考虑碱基偏爱性,认为四种碱基在基因组上平均分布得出的概率,各种DNA概率会有偏差,但是总体上4碱基的酶切位点出现的概率肯定较6碱基的大。
十、什么是限制酶的识别序列和酶切位点?
例如一种限制酶的识别序列是GAATTC是基因的一段碱基序列,切点是G和A之间的磷酸二酯键。